55. Reacción
de la aspartato
aminotransferasa
(AST).
Desaminación oxidativa.
La desaminación oxidativa es una
reacción en la cual a se elimina el grupo
amino del aminoácido L-glutamato, una
reacción catalizada por la L-glutamato
deshidrogenasa, enzima que utiliza la
coenzima NAD+ o NADP+ como agente
oxidante. Todos los grupos α-amino de los
aminoácidos son finalmente transferidos
al α-cetoglutarato mediante la vía de la
transaminación, formando L-glutamato.
Por lo tanto, la desaminación oxidativa
depende de la transaminación. Los
productos finales de la desaminación
oxidativa son el α-cetoglutarato y amoníaco
(NH3). Esta reacción es reversible, por
lo que el amonio pude unirse a un
α-cetoglutarato para formar L-glutamato
nuevamente, usando como coenzima
NADPH+ (en condiciones normales, la
concentración de amoniaco para que la
reacción se desplace hacia la producción
de glutamato, es tóxica y es raramente
alcanzada). El amoniaco se carga con
un protón que toma del medio acuoso,
presentándose casi en su totalidad como
ion amonio (NH4+), modificando el pH del
medio intra y extracelular.
La desaminación oxidativa es una
vía utilizada para formar α-cetoácidos que
pueden ser utilizados tanto en el ciclo de
Krebs, como en la gluconeogénesis para la
formación de glucosa. La enzima se implica
también en la producción de amoníaco a
partir de aquellos aminoácidos que son
requerido para la producción de glucosa
o para dar energía cuando se agotan las
reservas de otras moléculas: azucares y
lípidos. La L-glutamato deshidrogenasa se
regula alostéricamente por los nucleótidos
purínicos.
La degradación del L-glutamato
es incrementada por el incremento de
ADP y GDP, indicadores de un estado de
bajo nivel de energía en la célula. Por el
contrario, el GTP y ATP son indicativos de
un nivel de energía alto y por lo tanto una
disminución en la desaminación oxidativa.